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Aktuelles: Pr?zises Nanometerma? für Biomoleküle

Regensburger Forschende Teil einer weltweiten Studie

21. April 2023, von Margit Scheid

  • Biologie und Vorklinische Medizin
  • Forschung

Wie pr?zise kann man die Bewegung von Biomolekülen mithilfe von Licht vermessen? {web_name}e Frage wurde in einer weltweiten blinden Vergleichsstudie beantwortet. 19 Laboratorien, darunter auch das Team um Prof. Dr. Dina Grohmann vom Lehrstuhl für Mikrobiologie der Universit?t Regensburg, haben die dynamischen Abstands?nderungen in Proteinen gemessen und ihre Genauigkeit mit anderen Gruppen verglichen. Die Ergebnisse der Studie, die Prof. Dr. Thorben Cordes und Prof. Dr. Don C. Lamb von der LMU München sowie Prof. Dr. Claus Seidel von der HHU Düsseldorf und Dr. Anders Barth von der TU Delft initiiert und koordiniert wurde, sind jetzt in der Fachzeitschrift Nature Methods ver?ffentlicht worden.

Proteine sind Biomoleküle, die in allen Zellen lebenswichtige Prozesse steuern und ausführen. Ihnen live bei der Arbeit zuzusehen ist daher für die Aufkl?rung unserer Zellfunktionen von enormer Bedeutung. Für ihre Untersuchungen nutzten die Forscherteams den so genannten F?rster Resonanz-Energie-Transfer (FRET). Bei diesem Verfahren werden zwei synthetische Farbstoffmoleküle in das Protein eingebaut. Wird nun einer dieser Farbstoffe mit einem Laser angeregt, kann seine Energie strahlungsfrei auf das andere Farbstoffmolekül übertragen werden. Die Effizienz der Energieübertragung h?ngt dabei vom Abstand der beiden Farbstoffmoleküle ab und kann so genutzt werden, um minimale ?nderungen der Proteinstruktur zu detektieren und somit quasi die ?molekulare Gymnastik“ des Proteins zu beobachten. Doch wie pr?zise und reproduzierbar ist diese Methode? {web_name}e Frage stellte sich auch deshalb, weil es kein kommerzielles Standardger?t für diese Messmethode gibt. Jedes Forscherteam baut zumeist sein eigenes FRET-Mikroskop und auch die Software für die Datenauswertung ist nicht standardisiert. Daher wurde in einem blinden Verfahren an jedes der 19 Teams die gleiche Probe gesandt und darum gebeten, die ausgewerteten Datens?tze an das Organisationsteam zurückzusenden, ohne das die Forscher*innen die Identit?t des Proteins kannten oder Informationen über die Proteinstruktur erhalten hatten. 

?Am Anfang hatte ich natürlich die Befürchtung, dass unsere Messdaten die Ausrei?er unter den Teams sein k?nnten. Umso mehr hat es mich am Ende gefreut, dass unsere Ergebnisse sehr nahe am Durchschnitt der Studie lagen.“ berichtet Dr. Kevin Kramm, der die Messungen im Labor von Prof. Dr. Grohmann durchgeführt hat. Die Forscherteams konnten Struktur?nderungen in Proteinen mit einer Genauigkeit von weniger als einem Nanometer und auf Zeitskalen von weniger als einer Millisekunde bestimmen. Die Ergebnisse der Studie haben daher die Zuverl?ssigkeit und Pr?zision von FRET-Messungen an Proteinkomplexen best?tigt und damit den Werkzeugkasten der Strukturbiologie um ein weiteres vielseitiges Instrument bereichert. Die Forschenden hoffen die Methode auch in Zukunft weiter verfeinern und damit das Verst?ndnis dynamischer Prozesse in Zellen vorantreiben zu k?nnen. ?Das ist ein fantastisches Ergebnis für die gesamte FRET-Community und st?rkt das Vertrauen in die Messmethode, die wir seit Jahren nutzen und sch?tzen. Die Studie zeigt auch, wie gut die internationale Zusammenarbeit zwischen verschiedenen Laboren funktioniert“, kommentiert Prof. Dr. Dina Grohmann, Leiterin des Lehrstuhls für Mikrobiologie und des Archaeenzentrums der Universit?t Regensburg.

Link zur Originalpublikation:
https://www.nature.com/articles/s41592-023-01807-0 (externer Link, ?ffnet neues Fenster)

Foto: Dr. Kevin Kramm
F?rster Resonanz-Energie-Transfer wird als Nanometerma? für Proteine verwendet. Dazu werden in das Protein (wei?) zwei fluoreszierende Farbstoffe (rot, cyan) eingebaut und die Probe mit einem Laser angeregt.

Kontakt aufnehmen

Prof. Dr. Dina Grohmann

Lehrstuhl für Mikrobiologie & Archaeenzentrum
Tel.: +49 (0)941 943 3147
E-Mail: dina.grohmann@ur.de

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